文献类型：期刊文献

中文题名：丁二酰化壳寡糖铕配合物的合成及与牛血清白蛋白的相互作用

英文题名：Synthesis and Interaction of Succinic-oligochitosan-Eu(Ⅲ) Complex with Bovine Serum Albumin

作者：李小芳[1];冯小强[1];杨声[2];张玉霞[1]

第一作者：李小芳

机构：[1]天水师范学院生命科学与化学学院;[2]定西师范高等专科学校

第一机构：天水师范学院生命科学与化学学院

年份：2012

卷号：33

期号：8

起止页码：905

中文期刊名：发光学报

外文期刊名：Chinese Journal of Luminescence

收录：CSTPCD;;Scopus;北大核心:【北大核心2011】；CSCD:【CSCD2011_2012】；

基金：天水师范学院物理无机化学重点学科基金(ZD0840);天水师范学院"青蓝"人才工程;天水师范学院中青年教师科研项目(TSA1003)资助项目

语种：中文

中文关键词：丁二酰化壳寡糖铕;牛血清白蛋白;相互作用

外文关键词：succinic-oligochitosan-Eu（ Ⅲ ） ; bovine serum albumin; interaction

摘要：合成并表征了丁二酰化壳寡糖铕配合物,在模拟人体生理条件下,运用紫外和荧光光谱研究了配合物与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:随着配合物浓度的增加,BSA的紫外光谱表现出增色效应并伴有蓝移;配合物与BSA形成复合物,从而猝灭BSA内源荧光,该猝灭机制为静态猝灭。计算得到室温下配合物与BSA的结合常数和结合位点数分别为2.068 2×104L·mol-1和1.094 72。
Succinic-oligochitosan-Eu（Ⅲ） complex was synthesized and characterized.Under simulated physiological conditions,the interaction between complex and bovine serum albumins（BSA） was studied by ultraviolet spectrum and fluorescence spectrum.The results showed that the absorption intensity of BSA increased with the concentration of complex.The complex quenched the fluorescence of BSA and it was static quenching,and then the binding constant and binding sites were calculated.They were 2.068 2×10^4 L·mol^-1 and 1.094 72 at room temperature,respectively.